Ақуыз (белок)

Белоктар — жоғарымолекулярлы органикалық заттар қоспасынан альфа-амин қышқылдары, америка құрама тізбекке пептидной байланыспен. Тірі организмдердегі аминокислотный құрамы белоктар анықталады генетикалық коды бар синтезі кезінде көптеген жағдайларда пайдаланылады 20 стандартты амин қышқылдары. Белоктар — маңызды бөлігі-тағам, жануарлар мен адам (негізгі көздері: ет, құс, балық, сүт, жаңғақтар, бұршақ тұқымдастар, дәнді дақылдар; аз дәрежеде: көкөністер, жемістер, жидектер, саңырауқұлақтар), өйткені олардың организмдер мүмкін емес синтезироваться барлық қажетті амин қышқылдары және бөлігі-ынан бастап ақуыз азық-түлік.Ең алдымен, айта алмасу туралы ақуыздардың ағзадағы.
Зат алмасу процесстерінде арасындағы сыртқы ортамен және ағзаның жетекші орынға ие нәруыздар. Белоктар организмге адам мен жануарлардың әр түрлі азық-түлік өнімдерімен, онда ақуыз мазмұны кең көлемде тербеледі. Келтірейік кестесі, дающую мазмұны туралы, ақуыз, кейбір азық-түлік.Белоктар, распадаясь организмде болып табылады, сонымен қатар көмірсулар мен майлар, энергия көзі. Алынатын Энергия ыдыраған кезде белоктар, мүмкін жоқ кез келген залал үшін ағзаның ішінара төленетін энергиясымен ыдырау майлар мен көмірсулар. Алайда, өте маңызды болып табылады, адам организмі мен жануарлардың мүмкін емес жүгінбей, тұрақты келіп түскен белоктар сырттан.
Тәжірибе көрсеткендей, тіпті өте ұзақ уақыт өшіру майлар немесе көмірсулар бірі-азық-жануар ауыр болмайды денсаулықтың бұзылуы. Бірақ қабылдау бірнеше күн бойы тамақ, құрамында белоктар, әкеледі елеулі бұзушылықтар, ал ұзақ безбелковое тамақтану сөзсіз бітпейтін қайтыс болуына байланысты жануарлар. Барлық бұл орын, тіпті кезінде обильном тамақтануында көмірсу мен майлар.
Бұл ретте, рөлі мен маңызы белоктар зат алмасу процесстерінде тіпті де бітпейді, олардың энергетикалық құндылығы.
Шын мәнінде, процестер тіршілік бірінші жоспарға шығып, мүлдем басқа, несравненно аса маңызды ерекше нәруыздың қасиеттері және атқаратын қызметтері.
Маңыздылық дәрежесі бойынша зат алмасу процесстерінде пластикалық рөлі белоктар орасан асып, оларды энергия көзі ретінде. Оның үстіне, пластикалық функциясы белоктар ғана емес, үлкен, бірақ аналармен өткізілген дөңгелек үстел ақпараты, өйткені белоктар осыған қатысты болмайды деген бірде-майлар да, көмірсулар да, қандай да бір басқа да заттармен құрамына кіретін тірі материяның немесе келіп түсетін организмге сыртқы ортадан.
Жоқ белоктар немесе олардың құрамдас бөліктерін – амин – қамтамасыз ету мүмкін болмаса, өсімін молайту негізгі құрылымдық элементтерін органдары мен тіндерін, сондай-ақ білімі бірқатар маңызды заттар, мысалы, ферменттер мен гормондардың.
Қандай бірдей мөлшерде ақуыз қажет адам тамақтануында қамтамасыз ету үшін сақтау, оның денсаулығын және жұмыс қабілетін? «Тозудың коэффициенті» ересек адам шамамен 23 грамм ақуыз. Азайтылады, 23 грамм ақуыз жабу үшін шығын белок ыдыраған кезде оның органдары мен тіндерінде. Алайда азотистое тепе-теңдік кезінде белгіленеді қабылдау одан да жоғары мөлшерде ақуыз тамақты көп талап етеді деп аталатын коэффициенті тозудың».
Әр түрлі зерттеушілер алып, әр түрлі шамасын ұстау ақуыз азық-түлік, ол кезде ұсталады азотистое тепе-теңдік. Бұл шамадан ауытқиды құрамына байланысты тамақ және қандай ақуыз өнімдері қабылданады. Бірақ орташа азотистое тепе-теңдік белгіленеді адамның тұтыну кезінде 30-45 грамм ақуыз тәулігіне. Бұл кем дегенде, ақуыз, қажетті қолдау үшін азотистое тепе-теңдік арналған рационда толығымен жабатын энергетикалық қажеттіліктерін ағза «атауына ие болды физиологиялық минимум белок». Азотистое тепе-теңдігі, адамның және жануарлардың, осылайша, алуға болады кезде тағаммен түсетін белоктың саны шамамен екі есе артық қажет «бойынша тозудың коэффициенті».
Ғалымдар деген тұжырымға келді ересек адам тұтынады кезінде күн сайын трате энергиясын 1500 ккал 100 граммнан кем емес, ал ыстық климатта – кемінде 120 грамм ақуыз. Бұл нормалар сәйкес келеді ақыл-ой, еңбек немесе еңбек дене, толық механизированному. Жұмсау кезінде көп энергия, яғни, физикалық еңбек, жеткіліксіз механикаландырылған қажет қосымша 10 грамм ақуыз әрбір 500 ккал. Осылайша, кезінде физикалық еңбек сәйкес нысандар энергиясы 4000 ккал қажет 130-150 грамм ақуыз тәулігіне.Қажеттіліктерін қанағаттандыру үшін ағзаның маңызды болып табылады ғана емес, саны, бірақ сапасы мен ақуыздардың тағамда. Әр түрлі белоктар бір-бірінен ерекшеленеді пайыздық мазмұны амин қышқылдары. Байланысты аминокислотного құрамы, ағзаға қажет бір ақуыз көп, ал басқа аз. Бұл мағынада туралы айтуға болады әр түрлі биологиялық құндылығы белоктар. Биологиялық құндылығы ақуыз анықталады, сондай-ақ дәрежесі меңгеру оның ағзамен. Белоктар тұрған азық-түлік тұтынылатын адам ұстайды, сол немесе өзге мөлшерде барлық амин қышқылдары.
Тығыз байланысты мәселе туралы биологиялық құндылығы ақуыз орналасқан беру туралы » деп аталатын ауыстырылмайтын аминокислотах. Зерттеу азотистого алмасу ересек адамдарды қорытынды жасауға мүмкіндік берді, бұл үшін қанағаттанарлық көңіл-күйіне қажет сегіз ауыстырылмайтын амин қышқылдарының көздері және азот.
Қажет атап өту керек, белгіленген оңтайлы деңгейі» амин қышқылдары адам тамақтануында емес, тұрақты болып табылады кез келген жағдайында. Олар айтарлықтай өсуі, оның үстіне бірқалыпты емес, әртүрлі амин қышқылдары, кейбір физиологиялық немесе патологиялық жағдайларда.
Ақуыз тамақ бұрын пайдаланылуы құру үшін дене тіндерінің алдын ала расщепляются. Ағза үшін пайдаланылады азық емес, оған азық-түлік белок, оның құрылымдық элементтері – амин қышқылдары және, мүмкін, ішінара қарапайым пептидтер, олардың содан соң торларда синтезделінеді ерекше түрі үшін ағзаның ақуызды заттар.
Әрбір түрі ағзасының әрбір органы, әрбір мата қамтиды тән белоктар, және меңгерудегі бөтен текті ақуыздар тағамның организмге ең алдымен айырады олардың түрлік ерекшелігін. Алдында болуы мүмкін усвоенными белоктар тиіс разложены арналған индифферентный материал. Жіктеу ақуыз заттардың қарапайым айырылған түрлік ерекшелігін қосылыстар қабілетті всасываться қан арқылы ішек қабырғаларының жүзеге асырылады ас қорыту органдарының адам мен жануарлар арқылы дәйекті әрекет бірқатар ферменттер.
Ауыз қуысы белоктар ешқандай өзгерістерге ұшырамайды, өйткені құрамы, сілекей, ол үшін қажетті протеолитические фермент кірмейді. Белоктардың қорытылуы басталады асқазанда. Бұл процесте шешуші рөл екі фактор: қатты қышқыл реакциясы асқазан сөлінің және қатысуы оған протеолитического ферментінің қолданыстағы белоктар.
Кезінде переваривании белоктардың асқазанда рөлі протеолитического ферментінің ойнайды пепсин, құрамындағы асқазан сөлінде. Жасушалары асқазанның шырышты қабатының бөледі белсенді емес пепсиноген, ол әсерінен тұз қышқылы асқазан сөлінің айналады белсенді пепсин.
Кейбір белоктар ұйымына берілу іс-қимыл пепсина өте оңай, басқа да – қиын, ал үшінші емес, қорытылады. Оңай расщепляются пепсином альбуминдер және глобулиндер сияқты жануарлар мен өсімдік текті. Пепсин-әрекет көбінесе ішкі пептидные, өте алыс орналасқан шеттерінен полипептидтік тізбектері. Ұсақтау белок молекулалары пепсином нәрсе бұл ретте құрылады жақын, шамасы бөлшектер. Алайда әсерінен пепсина разрываются сондай-ақ, кейбір пептидные байланыс жүрген соңында полипептидтік тізбектері. Пепсин неғұрлым тез расщепляет пептидные байланысты құрылған аминогруппами хош иісті амин қышқылдары. Әрбір ақуыз сонда оған тиісті пептон: ет (бұлшық), жұмыртқа, балық және т. б.
Ерекше қызығушылық тудырады келген өзгерістерге ұшырауда асқазанда маңызды белоктар сүт, атап айтқанда казеиноген. Казеиноген сүт тобына жатады күрделі белоктар – фосфопротеидов, олардың құрамына едәуір саны ортофосфор қышқылы. Әсерінен асқазан сөлінің казеиноген сүт айналады казеин.
Анықталғаны, неғұрлым маңызды рөл атқарады ынталандыру секреция асқазан сөлінің жоғары қышқылдықты ойнайды гастрин – полипептид, причисляемый тобына «деп аталатын ас қорыту гормондар. Гастрин синтезируется шырышты қабығында привратника (асқазан). Білім гастрина және түсуі, оны қан күрт күшейіп, тамақтың әсерінен енгізілетін асқазанға. Гастрин салынған он жеті аминоқышқыл қалдықтарының орналасқан келесі тәртібі: гли-гли-про-үш-мет-глю-глю-глю-глю-глю-ала-тир-гли-үш-мет-аәк-фен-NH2.
Пептоны пайда болған және ақуыздардың әсерінен пепсина білдіреді қоспалар әлі де жеткілікті күрделі жоғары молекулалық қосылыстар, олар асқазанда емес сіңіріледі, сондықтан түседі кезекті босату асқазан бірге тамақ кашицей » двенадцатиперстную ішекке.
Мұнда олар ұшырайды-ші іс-қимыл топқа протеолитикалық ферменттердің гидролизующих ретінде белоктар, сондай-ақ пептоны. Пищеварительный шырын ішекте қолданыстағы белоктар білдіреді қоспасы құпиясын панкреатической безінің және ішектің сілемейлі. Ішекте ақуыздар тағамның әсеріне ұшырайды трипсин, химотрипсина және пептидаз. Трипсин ұсталады поджелудочном соке » недеятельной түрінде триписиногена. Әсерінен басқа ферментінің глюкопротеидной табиғат – энтерокиназы – трипсиноген айналады трипсин. Процесі айналдыру трипсиногена » трипсин азайтатын отщепления шағын жасалынған (гексопептида) α-аминного соңына полипептидтік тізбектері. Бөлу трипсин » недеятельной нысан үлкен биологиялық маңызы. Поджелудочный шырыны құрамында басқа да бірқатар ферменттердің, мысалы липазу және амилазу білдіретін, барлық ферменттер ақуыз заттар.Қатысуы бір олармен ерітіндісінде протеолитического ферменттер – трипсин – белсенді түрде алып келетін еді, олардың перевариванию және бұзылуына тағы панкреатической безінде.
Трипсин гидролитически бұзады ретінде белоктар, изменившееся асқазанда әсерінен пепсина, және жоғарымолекулярлы ыдырау өнімдері (белоктар, полипептидтер үлгідегі пептонов. Оптимум РН үшін трипсин тең 7,8. Трипсин және пепсин жұмыс істейді әр түрлі пептидные байланыс молекуласындағы ақуыздың. Трипсин әсіресе оңай расщепляет байланыс, білім беруде қатысатын карбоксильные тобының аргинин немесе лизин. Трипсин жүргізеді салыстырмалы неглубокий гидролизі ақуыз. Тек шамамен үштен бір барлық пептидных байланыс белок молекуласындағы расщепляется трипсином. Негізгі өнімдері триптического гидролиз ақуыз болып табылады полипептидтер. Айта кету керек, трипсин әсерінен процесінде ақуыз гидролиз мүмкін босатылатын шағын саны және бос аминқышқылдары. Табиғат өнімдерін триптического гидролиз құрамына тәуелді болады және құрылыстың бастапқы субстрат гидролиз (ақуыз, пептона және т. б.).
Басқа протолитическим ферментом, қолданыстағы ішекте кезінде ас қорыту болып табылады, химотрипсин. Ол бар ұйқы безінде в неактивном жай-күйі, түрінде екі зимогенов – химотрипсиногена және химотрипсиногена, олар әсерінен трипсин ауысады ішекте белсенді химотрипсин.
Химотрипсиноген Ал тұрады полипептидтік тізбектің құрамында 246 амин қышқылдары. Осыған байланысты, болады ма активациялау химотрипсиногена іс-әрекеттің нәтижесінде трипсин немесе химотрипсина, түзілетін әр түрлі қоспалар химотрипсинов.
Кристалды химотрипсин сияқты трипсину гидролизует ретінде белоктар, пептоны және білімі бар салыстырмалы төмен молекулярлы пептидтердің. Ол расщепляет по преимуществу сол пептидные байланыс, трипсин әрекет етпейді. Егер казеин ықпал трипсином, содан кейін аяқталғаннан кейін триптического гидролиз қосып, химотрипсин, онда гидролизі ақуыз жалғасуда. Тең түрде казеин, алдын ала гидролизденген химотрипсином, гидролизуется оқу добавленным трипсином. Кейбір жағдайларда химотрипсин жүргізеді, тіпті одан да көп терең гидролизі ақуыз қарағанда, трипсин, бұл расщепляется жартысы пептидных байланыс белок молекуласындағы.
Екендігін ерекше атап өткен жөн трипсин және химотрипсин гидролизуют ішекте, сондай-ақ мұндай белоктар, неге-не ұшырады алдын ала бөлшектеу пепсином асқазанда.
Полипептидтер нәтижесінде пайда болған іс-белоктар пепсина, содан кейін трипсин және химотрипсина ұшырайды одан әрі бөлшектеу ішекте, ол жүзеге асырылады әсерінен пептидаз. Қалай трипсин және химотрипсин пепсидазы бөлінеді железистыми жасушалары шырышты жіңішке ішектің да недеятельной немесе малоактивной. Белсендіру жүреді, олардың әсерінен трипсина. «Поджелудочном соке бар екі карбоксипептидазы – А және В, ал ішек соке – аминопептидаза және бірқатар дипептидаз. Карбосксипептидазы расщепляют полипептидтер үшін соңына тізбектері бар еркін карбоксильная тобы, әрі карбоксипептидаза А – болған жағдайда шеткі хош иісті амин қышқылдары, карбоксипептидаза – орналасқанда ұшында тізбектің негізгі амин қышқылдары. Карбоксипептидаза, басқа протеолитические фермент поджелудочного шырын бөлінеді түріндегі қауқарсыз зимогена.
Аминопептидаза расщепляет іштей сол аяғына бар еркін аминогруппа.
Дипептидаза расщепляет дипептиды еркін амин. Нәтижесінде ферментативті гидролиз полипептидов пептидазами ішекте түзілетін бос амин қышқылдары.
Осыдан маңызды қорытынды шығаруға болады деп ықпалымен бірлескен әрекеттері протеолитикалық ферменттер белоктар ас металеместер асқазан-ішек жолында амин қышқылдарына дейін.
Ескеру керек, бұл жаман перевариваемость түрлі тағамдық белоктар байланысты болуы мүмкін сондай-ақ, қатысуымен, олардың тежегіштерін протеазалар белсенділігін тежейді. Мысалы, соя бұршақ құрамында күшті ингибитор трипсина; жұмыртқа белке табылды мукопротеид сондай-ақ, қатты угнетающий қолданысқа трипсина.
Басқа жоғарыда аталған протеолитикалық ферменттер, мазмұны ішектің қандай да бір сондай-ақ, ферменттер эластаза, әрекет ететін эластин эластических бума мен коллагеназа, гидролизующая коллаген сүйек және шеміршек. Бұл ферменттер түседі ішек құрамында поджелудочного шырыны.
Расщепление пептонов сияқты, майлар мен көмірсулардың әсерінен тиісті гидролаз әсіресе белсенді өтуде бетінде шырышты ішектің (пристеночное ас қорыту).
Жылдамдығын арттыру ас қорыту тікелей бетінің шырышты ішектің белгілі бір дәрежеде ықпал етеді ағуы тығыз байланысты перевариванием тамақ процестер сору.
Сондықтан сондай-ақ, еске салу, ішек шырын қарағанда асқазан және поджелудочного құпияларды қамтиды, басқа сұйық бөлігі, тығыз бөлігі тұратын отторгнутых жасушалар шырышты ішек. Бұл жасушалар ферменттерге өте бай. Концентрациясы ферменттер сұйық бөлігінде шырын айтарлықтай төмен. Әсіресе жоғары мазмұны ферменттер ғана отторгнутых жылғы ішек қабырғасының клеткалық элементтері.
Сурет айналдыру тағамдық ақуыздардың асқазан-ішек жолында болатын: — толық емес, егер біз өтіп бара жатқан сол өзгерістердің жағдайы ақуыздар (амин қышқылдары) ішекте әсерінен әр түрлі микроорганизмдер тұратын үлкен саны бұл учаскесі, ас қорыту түтігі. Бөлім амин қышқылдары ішекте дейін олардың сіңірілу пайдаланылады микробами қорек көзі ретінде.
Расщепление микробами амин қышқылдарының әкеледі айналдыру, оларды аминдер, май қышқылдары, спирттер, фенол, индол, фад, күкіртті сутек және басқа да қосылыстар. Бұл процесс деп аталады шіру белоктардың ішекте. Бұрын тоқтап частностях қарастырайық бағыт осы реакциялар.1. Кезінде декарбоксилировании амин қышқылдарының алуға тиісті, жиі улы аминдер.
2. Кезінде дезаминировании амин қышқылдарының микробами, бұл отщепление аминогруппы түріндегі аммиак шарттарына байланысты туындайды әр түрлі өнімдер, олардың арасында қанық және қанық емес қышқылдар кетокислоты және оксиқышқылдар.
Белоктардың шіруі органдарында, ас қорыту мүшелерінің білімі бар улы өнімдерінің жүреді немесе одан кем елеулі мөлшерде ғана төменгі ішек. Ауыз қуысы және асқазан дамыту үшін жағдай гнилостных бактериялар, әдетте, жоқ.
Аминдер, получающиеся кезінде декарбоксилировании амин қышқылдары, білдіреді, фармакологиялық белсенді заттар, ал олардың кейбіреулері болып табылады тіпті күшті улармен. Жеке протеиногенных аминов, яғни аминов түзілетін бірі амин қышқылдарының әсерінен микробтардың ішек айту қажет путресцин, кадаверин, фенилэтиламин және индолэтиламин.
Путресцин сонда кезінде декарбоксилировании амин орнитин:
Кезінде всасывании путресцина бірі-ішек қан бұл диамин-ы несеппен.
Кадаверин яғни мүлдем ұқсас түрде кезінде декарбоксилировании диаминокислоты лизин (α,ε-диаминокапроновой қышқылы):
Егер кадаверин сіңіріледі ішек қан, онда оның бір бөлігі, сол сияқты путресцина организмнен бүйрек арқылы өзгермеген түрде шығарылады. Бөлім түзілетін аминдер мүмкін обезвреживаться қабырғаларында ішек және басқа тіндерде әсерінен ферменттің аминксидазы.
Кадаверин, сол сияқты путресцин, тобына жатқызады мәйіт улар, немесе птомаинов, өйткені олар құрылады және ыдырауы кезінде мәйіттердің; ядовитость осы диаминов, бірақ шамалы.
Мүлдем ұқсас түрде фенилаланин ішекте кезінде гниении белоктар сонда фенилэтиламин, ал триптофан – индолилэтиламин:
Күкіртті сутек (H2S), метилмеркаптан (CH3SH) және басқа да құрамында күкірт қосылыстары алынады кезде терең қираған ішек бактериялар амин қышқылдарының цистина, цистеин және метионин. Бірі улы шіру өнімдерінің белоктар атауға болады фенол, паракрезол, фад және индол.
Фенол және крезол құрылуы мүмкін бірі амин қышқылы тирозин
Микробтар келмеске кетіп жойылуда бүйірлік тізбегі амин қышқылдары, бірте-бірте жітімнің.
Пайда болған ішекте әсерінен бактериялардың улы ыдырау өнімдері тирозин сіңгеннен кейін бауырда залалсыздандырылады, оған оттекающая жылғы ішек қан түседі жүйесі арқылы лимфа. Залалсыздандыру фенол және крезола мүмкін двояким арқылы: не арқылы байланыстыру, оларды күкірт қышқылымен немесе қосу арқылы, оларды глюкурон қышқылы.