Биологиялық полимерлер мен белоктар

Мазмұны реферат

Кіріспе
1. Белоктардың құрылысы
2. Ақуыздардың жіктелуі
3. Құрылымдық белок молекулаларының ұйымдастыру
4. Бөлу белоктар
5. Түрлі-түсті реакциялар белоктарды
6. Толық бастапқы құрылымы ақуыз
7. Белоктардың функциялары
8. Қалай синтезируют ақуыз
9. Қорытынды
Әдебиеттер тізімі

«Өмір — тәсілі бар болуының белок тел»
Ф. Энгельс.

Кіріспе
Белоктар бірге нуклеиновыми қышқылдары, липидті құрамы арқылы липидпен, көмірсулар, кейбір низкомолекулярными органикалық заттармен, минералды тұздармен және сумен құрайды протоплазму барлық жердегі организмдер — жануарлар мен өсімдік, күрделі және қарапайым. Термині «протоплазма» ұсынылды чех физиологом Пуркине (1839) белгілеу үшін мазмұн тірі жасушалар. Мазмұны ақуыздардың протоплазме, әдетте, қарағанда айтарлықтай жоғары барлық қалған оның компоненттерін (есептемегенде су). Көп жағдайда ақуыздарға тиесілі дейін 75-80 % құрғақ салмағының клетка.
Белоктық заттар ұсынады басты, ең белсенді бөлігі протоплазмы: «протоплазме жарқын просвечивают қасиеттері бір бөлігі, ол бар үлкен саны ол неғұрлым белсенді «А. Я. Данилевский (негізгі зат протоплазмы және оның түрін өзгерту өмір. 1894).
Сенім » перворазрядном мәні белоктар өмір сүру үшін қалады непоколебленным және біздің уақытта қарамастан ашылуы ролі нуклеин қышқылдарының құбылыстар тұқым қуалаушылық, анықтау маңызды маңызы бар қаланың тыныс-тіршілігі үшін витаминдер, гормондар, және т. б.
Ерекшеліктерінің арқасында өзінің құрамын және құрылымын белоктар табу керемет әртүрлілік физикалық және химиялық қасиеттері. Белгілі белоктар, мүлдем суда ерімейтін, бар белоктар, өте тұрақсыз, өзгермелі әсерінен көзге көрінетін жарық немесе тіпті жеңіл механикалық жанасу. Бар белоктар, молекулалар бар түрі жіптерден, достигающих ұзындығы бірнеше миллиметр бар белоктар, молекулалар өздері ұсынады шариктер диаметрі бірнеше ондаған ангрем. Бірақ барлық жағдайларда құрылымы мен қасиеттері белоктар орналасқан, тығыз және ответливой байланысты олардың орындайтын функциясы бар.

I. белоктардың Құрылысы.
Белоктар білдіреді, ең көп және ең алуан түрлі сынып органикалық қосылыстар жасушалар. Белоктар — биологиялық гетерополимеры, мономерами болып табылатын амин қышқылдары. барлық амин қышқылдары бар, кем дегенде, бір аминогруппе (-NH2) және карбоксильную тобы (-COOH) және ерекшеленеді құрылымдық және физика-химиялық қасиеттері радикалдар (R).
Пептид, құрамында бірнеше аминоқышқыл қалдықтарының бірнеше ондаған бар, организмде еркін нысанда ие жоғары биологиялық белсенділігі. Оларға бірқатар гормон (окситоцин, адренокортикотропный гормон), кейбір өте улы заттар мен улы заттар (мысалы, аманитин саңырауқұлақтар), сондай-ақ көптеген антибиотиктер өндіретін микроорганизмдермен.
Белоктар білдіреді жоғарымолекулярлы полипептидтер, олардың құрамына жүзден бірнеше мың амин қышқылдары.

II. Ақуыздардың жіктелуі
Белоктар болып бөлінеді протеиндер-жай ақуыздар), олар тек қана амин қышқылдарының қалдығынан, және протеиды (күрделі белоктар, олар гидролиз кезінде береді амин қышқылдары мен заттар небелковой табиғат (фосфор қышқылы, көмірсулар, гетероциклдік қосылыстар, нуклеиндік қышқылдар). Протеиндер және протеиды бөлінеді бірнеше топтар.
Протеиндер
Альбуминдер — белоктар, бар салыстырмалы түрде шағын молекулалық массасы, жақсы суда еруі. Су ерітінділерінен высаливаются қаныққан аммоний сульфаты ерітіндісімен қыздырғанда свертываются (денатурируют). Белок жұмыртқа — типтік өкілі альбуминдер. Олардың көпшілігі алынды кристаллическом жай-күйі.
Глобулиндер — белоктар, ерімейтін таза суда, бірақ еритін жылумен 10 %-тік ерітіндіде Nacl. Таза глобулин извлекают, разбавляя тұзды ерітінді суы көп. Глобулин — ең көп таралған белоктар құрамына кіреді бұлшық ет талшықтарының, қан, сүт, жұмыртқа, өсімдік тұқым.
Проламиндерді шамалы растворимы суда. Еріп қалады 60-80 %-тік су этил спиртімен. Кезде гидролиз проламинов түзіледі, көп мөлшерде амин қышқылы — пролин. Тән тұқым дәндері. Мысалы, оларды бола алады глиадин — бас белок клейковина бидай.
Глютелины растворимы тек 0,2 %-дық сілті. Табылды тұқымындағы бидай, күріш, жүгері.
Протамины — табылған тек молоках балық. 80 % тұрады, сілтілі аминқышқылдар, сондықтан күшті болып табылады негіз. Мүлдем қамтиды күкірт.
Склеропротеины — ерімейтін белоктар, бар нитевидную (фибриллярную) нысанын молекулалардың. Құрамында күкірт. Оларға мыналар жатады коллаген (белоктар шеміршектер, кейбір сүйек), эластин (белоктар сіңір, дәнекер тіндер), кератин (ақуыз шаш, мүйіздерді, тұяқтарды, жоғарғы қабаты, тері), фиброин (ақуыз жіп шикі жібек).
Протеиды. Күрделі белоктар бөлінеді топ құрамына байланысты, олардың небелковой бөлігін деп аталады, ол простетической тобы. Белоктық бөлігі күрделі белоктар деп аталады апобелком.
Липопротеидтер — гидролизуются қарапайым белок және липидтер. Липопротеидтер ұсталады үлкен мөлшерде құрамында дәндері хлорофилла және протоплазмы жасушаларды, биологиялық мембраналар.
Гликопротеиды — гидролизуются қарапайым белоктар және жоғарымолекулярлы көмірсулар. Емес, суда еруі, бірақ ериді, ағзада сұйылтылған щелочах. Бар әр түрлі шырышты жануарлар бөліністерінде, жұмыртқа белке,
Хромопротеиды — гидролизуются қарапайым белок пен бояғыш заттар. Мысалы, гемоглобин қан ыдырайды ақуызына күрделі ферменттердің құрамына нәруыз және күрделі азотистое негізі бар темір.
Нуклеопротеиндер — гидролизуются қарапайым ақуыздар, әдетте протамины, немесе гистоны, және нуклеин қышқылдар.
Фосфопротеины — құрамында фосфор қышқылы бар. Үлкен рөл атқарады тамақтану жас ағзаның. Мысал, олардың негізгі казеин — ақуыз сүт.

III. Құрылымдық белок молекулаларының ұйымдастыру
Өйткені белоктар тұрады бірнеше ондаған амин қышқылдары, америка құрама да полипептидную тізбегі, клеткадағы энергетикалық тиімсіз, оларды ұстау түріндегі тізбек (деп аталатын кең көлемді нысаны). Сондықтан ақуыздар ұшырайды компактизации, төсеу, нәтижесінде олар сатып алады белгілі бір кеңістіктік ұйымдастыру — кеңістіктік құрылымын.
4 деңгейге бөледі кеңістіктік ұйымдастыру белоктар.
Бастапқы құрылымы — амин қышқылдарының құрамында полипептидтік тізбектің анықталады-қимылдардың нуклеотидтердің учаскесінде ДНК молекулалары кодирующем бұл белок. Бастапқы құрылымы кез-келген ақуыз бірегей және белгілейді, оның нысаны, қасиеттері мен функциялары.
Екіншілік құрылымы көптеген белоктар бар түрі шиыршық нәтижесінде туындайды білім беру сутегі арасындағы байланыс — СО — және NH — топтары әр түрлі аминоқышқыл қалдықтарының полипептидтік тізбектері.
Үшіншілік құрылымы бар түрі клубка немесе глобулы, және нәтижесінде қалыптасады күрделі кеңістіктік төсеу молекулалар ақуыз. Әрбір түрі үшін ақуыз тән ерекше формуласы глобулы. Беріктігі үшінші құрылымын қамтамасыз етіледі әр түрлі байланыстары бар, туындайтын арасындағы радикалдар амин қышқылдары (дисульфидными, беттерінің иондық екендігі анықталды, гидрофобтық).
Четвертичная құрылымы білдіреді күрделі кешені біріктіретін бірнеше третичных құрылымдардың (мысалы, белок-гемоглобин құрылған төрт глобулами), удерживающихся нековалентными байланыстары бар: беттерінің иондық екендігі анықталды, водородными және гидрофобтық.
Өзгерту кеңістіктік формалары, демек, қасиеттері мен биологиялық белсенділігін нативного ақуыз деп атайды денатурацией. Денатурация мүмкін обратимой және қайтымсыз. Бірінші жағдайда бұзылады четвертичная, үшіншілік немесе екіншілік құрылымы және мүмкін қайта қалпына келтіру процесі құрылымын, ақуыз — ренатурация, екінші орын алады алшақтық пептидных байланыстар құрамында бастапқы құрылымы. Денатурация шақырылады химиялық әсеріне, жоғары температура (жоғарыда 45 град. С) сәулеленумен, жоғары қысым және т. б.

V. Бөлу белоктар
Белоктар экстрагируют табиғи материалдардан сумен, ерітінділермен тұздар, сілтілер, қышқылдар, сулы-спиртті ерітінділері бар. Осылайша алынған өнім, әдетте, құрамында едәуір саны қоспалар. Одан әрі бөлу және тазарту ақуыз ерітіндісі өңдейді тұздарымен (высаливание), насыщают спиртпен немесе ацетоном, бейтараптандырады. Бұл ретте бөлінеді тиісті фракциясы ақуыз. Бөлу белок өзгермеген жай-күйі өте қиын, ол үшін сақталуы қажет бірқатар жағдайлар: төмен температура, белгілі бір реакция ортасын және т. б.
Бөлінген және тазартылған ақуыз көп жағдайда білдіреді, ақ ұнтақ немесе сақтайды табиғи нысаны (мысалы, белоктар жүн және жібек).
Нысан бойынша молекулалар ақуыздар екі топқа бөлуге болады: фибриллярные немесе жіп тәрізді, және глобулярные, немесе шаровидные. Фибриллярные ақуыздар, әдетте, орындайды структурообразующие функциялары. Олардың қасиеттері (беріктігі, созылымдылығы) байланысты буып-түю әдісіне полипептидных тізбегін, сондықтан бөлінгеннен кейін ақуыздар, әдетте, сақтайды және табиғи нысаны. Үлгі фибриллярных белоктар бола алады фиброин жібек, кератины, коллагены.
Екінші топқа жатады, көпшілігі ақуыздар, қамтылған адам ағзасында. Үшін глобулярных белоктар тән болуы учаскелерді жоғары реакциялық қабілеті (олар мүмкін каталитическими орталықтары ферменттер) немесе құруға кешендері, басқа да молекулалар есебінен жақын бір-біріне кеңістікте функционалдық топтар.

VI. Түрлі-түсті реакциялар белоктарды
Үшін белоктар тән кейбір түрлі-түсті реакциялар болуына байланысты, олардың молекуласындағы белгілі бір топтар мен аминоқышқыл қалдықтары.
Биуретовая реакция пайда болуы күлгін бояу өңдеу кезінде ақуыз концентрацияланған сілті ерітіндісімен және қанық ерітіндісімен CuSO4. Болуымен байланысты молекуласындағы пептидных байланыстар.
Ксантопротеиновая реакция пайда болуы сары бояу нәтижесінде іс-белоктар азот қышқылын. Реакциясы байланысты болуын белке хош иісті сақиналар.
Миллионова реакция пайда болуы шие-қызыл бояу әсері кезінде белок Миллонова реактивті енгізу (нитратының ерітіндісі сынап азотистой қышқылы). Реакция түсіндіріледі қатысуымен » белке фенольных топтардың.
Сульфгидрильная реакциясы — жоғалту қара тұнба күкіртті қорғасын қыздырғанда ақуыздың ерітіндісі бар плюсбита (байланысты болуын белке сульфгидрильных топтар).
Реакция Адамкевича пайда болуы күлгін бояу қосылған кезде ақуыз глиоксалевой және концентрацияланған күкірт қышқыл. Болуымен байланысты индольных топтардың.

VII. Толық бастапқы құрылымы ақуыз
Расшифрововать бастапқы құрылымы ақуыз — бұл белгіленсін, оның формуласы, т. е. анықтау, қандай ретпен аминокислотные қалдықтары орналасқан полипептидтік тізбектері.
Білу бастапқы құрылымы ақуыз жақсы суреттейді деректер жұмыс Ингрэма, исследовавшего себептері бір кең тараған кейбір аудандарда Африка және Жерорта теңізі тұқым қуалайтын қан ауруы деп аталатын, орақ тәрізді анемия. Науқастар орақ тәрізді анемиямен бледны, шағымданады: әлсіздік, ентігу кезінде малейшем кернеу. Олар сирек доживают 12-17-ге дейін. Талдау кезінде қан бірде-нда ерекше нысаны эритроциттер. Эритроцит бар науқастарда түрі серпов немесе полулуний, ал қалыпты эритроциттер бар нысаны двояковогнутых дискілер. Кезде егжей-тегжейлі зерттеуде анықталғандай, гемоглобин сау, эритроциттерде бойынша бөлінген барлық торға біркелкі және ретсіз, эритроциттерде сол анемиямен ауыратын науқастардың гемоглобин құрады дұрыс кристалды құрылымы. Арқасында кристалдану гемоглобиннің кристалдануы деформация эритроциттер. Мұның себебі неде, осындай елеулі өзгерістер гемоглобин? Ингрэм изолировал гемоглобин қан науқастарды орақ тәрізді анемиямен жүргізген талдау оның бастапқы құрылымы. Бұл ретте белгілі болғандай, қарағанда гемоглобин науқастарды гемоглобин дені сау тұрса ғана, полипетпидный тізбегі гемоглобин науқастардың 6-шы орында (N-соңына) орналасқан қалдығы валина (вал), сол уақытта, сол жерде гемоглобине сау орналасқан глуталиновая қышқылы (мом). Гемоглобин молекуласы тұрады төрт субъединиц (төрт полипептидных цепей_ — екі альфа, екі бетта жалпы саны аминоқышқыл қалдықтары тең: 141х2 + 146х2 + 574. Ауыстыру «мом» «білік» орын альфа-тізбегінің, яғни екі тізбектеріндегі төрт. Осылайша, молекуласындағы тұратын 574 аминоқышқыл қалдықтарының жеткілікті деген тек қана екі, ал қалғандары 572 өзгеріссіз қалдыру үшін түбегейлі терең өзгерістер қасиеттерінің гемоглобин. Егер оны өзгертуге қабілеті кристаллизоваться және байланыстыруға оттегі болса, онда болады, ол қауіпті салдары.
Сэнгер (Кембридж, Англия) — 40-шы жылдары кірісті талдамасы бастапқы құрылымы ақуыз инсулин. Барысында кропотливых және еңбекті көп қажет ететін зерттеулерді Сэнгер әзірледі бірқатар жаңа әдіс-тәсілдерін талдау. Бұл жұмыстар оларға 10 жылдан астам уақыт бойы және табысты толық табыспен: формула инсулин орнатылды, және оның жетістіктері автор марапатталды Нобель сыйлығының лауреаты (1958). Жұмыстарының маңызы Сэнгер ғана емес, сонымен қатар талданып бастапқы құрылымын инсулин, бірақ бұл, бұл тәжірибе алынып, әзірленді жаңа әдістері, дәлелденген шындық, осы зерттеулер. Кейін жұмыстарды Сенджера бұл оңай жасауға, басқа да зерттеушілер. Шынында да, артынан Сенджером көптеген зертханаларда бойынша жұмыстар кеңейтілді талдамасы бастапқы құрылымын бірқатар белоктардың, жетілдірілді талдау әдістері және әзірленген жаңа әдістері.

VIII. Белоктардың функциялары
Каталитикалық

Белоктар — ферменттер өндіріледі тірі организмдермен; олар ие каталитическим әрекетімен, т. е. қабілеті ұлғайту жылдамдығы белгілі бір химиялық реакциялар. «Ферментативном әрекетте негізделген ашу процестері, тарихтан бұрынғы заманнан өндіруде қолданылатын шарап, сірке суын, сыра және нан. 1680 ж. голланд натуралист Антони Левенгук микроскоп пайдаланды өз конструкциясы бақылау үшін жасуша ашытқы және бактериялар; алайда, ол былай деп жазды олардың тірі организмдермен. 1857 ж. Луи Пастер көрсетті, бұл ашытқы болып табылады тірі организм, ал ашу — физиологиялық процесс. 1897 ж. Э. Бюхнеру дəлелдеу, бұл ашу мүмкін қатысуынсыз бүтін және ашытқы клеткаларының. Проэкстрагировав ашытқы жасушалары, ол ерітінді, құрамында жасуша, бірақ иеленетін, ферменттік белсенділігі (бар фермент немесе энзим). Деген сөз «энзим» жүреді гректің en 2yme — ұйытқымен.
Дейін 1926 ж. ешқандай куәландыратын деректер, бұл ферменттер — белоктар. Тек 1926 ж. Жеймс Б. Самнеру (1887-1955), работавшему » Корнеллском университетінде сәтті бөлсін соя бұршақтары таза түрінде алуға болады кристалдық нысанда фермент уреазу Уреаза — ақуыз, катализирующий гидролитикалық расщепление мочевина

СО(NH2)2 + H2O — CO2 + 2NH3

Молекулалық массасы уреазы 480000; молекуласы тұрады алты субъединиц.
Белгілі 2000-ға жуық түрлі ферменттер, олардың егжей-тегжейлі зерттелген. Қазіргі заманғы жіктеу барлық ферменттер бөлінеді алты сынып.

1. Оксиредуктазы немесе тотығу-тотықсыздану ферменттер. Бұл үлкен тобы, тұратын 180-190 ферменттер. Оксиредуктазы тездетеді тотығу немесе қалпына келтіру үшін әртүрлі химиялық заттар. Осылайша, қатысты осы класқа фермент алкогольдегидрогеназа физиологиялық тотығуы этил спиртінің сірке альдегид және маңызды рөл атқарады процесінде спирт ашыту.
Фермент липоксигеназа окисляет ауа оттегімен ненасыщеннные май қышқылдары. Осы ферментінің себептерінің бірі болып табылады прогоркания ұн және жарма.

2. Трансферазы. Өкілдері бұл топ ферменттері катализируют ауыстыру, әр түрлі топтардың бір молекуласының басқа, мысалы, фермент тирозинаминотрансфераза физиологиялық көшіру аминогруппы. Ферменттер бұл топ үлкен рөл атқарады медицина.

3. Гидролазы. Ферменттер бұл топ катализируют реакция гидролиз. Өкілдері бұл топ ферменттердің маңызы зор процестерінде ас қорыту, тамақ және өнеркәсіптің басқа салаларында. Сонымен, фермент липаза физиологиялық гидролизі глицеридов білімі бар бос май қышқылдарының және глицериннің. Гидролизі пектиндік заттар ағады қатысуымен пектолитических ферменттер, олардың қолдану көтеруге мүмкіндік береді шығу және осветлить жеміс-жидек шырындары.
Өкілі тобының гидролаз болып табылады амилаза, катализирующие крахмал гидролизі. Олар кеңінен қолданыс тапты спирт, нан, крахмал-паточной өнеркәсібі.
— Гидролазам жатады үлкен тобы протеолитикалық ферменттердің катализирующих гидролизі белоктар және пептидтер. Олар қолданылады, жеңіл және тамақ өнеркәсібі. Олардың көмегімен провозят «мягчение» ет, тері алу және ірімшік.

4. Лиазы. Катализируют реакция ыдырату арасындағы көміртегі атомдарынан, угдерода және оттегі, көміртегі және азот, көміртегі және галогена. — Ферментам осы топқа жатады декарбоксилазы, отщепляющие молекула бар көміртек диоксиді органикалық қышқылдар.

5. Изомеразы. Ферменттер бұл топ катализируют түрлі қайта топтасулар ішіндегі молекулалар органикалық қосылыстар.

6. Лигазы. катализируют білімі байланыстар Туралы; — S; N; С — С ерекшелігі ферменттер болып табылады олардың жоғары тиімділігі (олар қабілетті катализировать күрделі реакциялар өте жұмсақ жағдайында) және қатаң бағыттылығы. Әрекет ферменттер өте қатты бірқатар факторларға байланысты: температура (оңтайлы температура 30-50 град. С) қышқылдық орта, қатысу ерекше заттар сипаттағы атауы активаторлар мен ингибиторлардың. Алғашқы ферменттер белсенділігін арттырады, екінші төмендетеді (угнетают ферменттер). Қазір жолға қойылған өнеркәсіп өндірісі бірқатар ферменттік препараттар. Оларды өнеркәсіптің түрлі салаларында береді үлкен экономикалық әсер береді.
Құрылыс функциясы болып табылады құрылымдық компоненттері биологиялық мембраналарының және көптеген внутриклеточных органелл, басты компоненті тірек құрылымдар организм (коллаген шеміршектер және сіңірлер; эластин дәнекер тіннің; кератин шаш және тырнақ).

IX. Қалай синтезируют ақуыз
Бір қызығы, интезировать ақуыз жасанды кейде оңай, ол оны орнату құрылымы. берсін құрылымы ақуыз белгілі. Қалай оны алуға колбе?
Зададимся мақсатында жасанды синтездеу ең қарапайым белок — инсулин. Біз айтып кеткендей, инсулин молекуласы екі бөліктен тұрады. Әлбетте, керек, бөлек екі тізбек, содан кейін қосуға болады. Сонымен, синтез тізбекті молекулалар инсулин. Біз оны с — тізбектің соңына. Бірінші амин қышқылы — аланин. Бірінші кезекте алайық негізін, біз бірте-бірте қышқылы үшін қышқылымен, приращивать инсулиновую тізбегі. Ретінде мұндай негіз болады ион алмастырғыш шайыр, полистирол. Прикрепим — негізде арқылы карбоксильную тобына бірінші амин қышқылы — аланин.
Сонымен, аланин карбоксильной тобы зацепился з шайыр, бірақ аминогруппа оған бос. Енді осы аминогруппе керек жалғау арқылы карбоксильную тобына келесі амин қышқылы — аланин.
Сонымен, аланин карбоксильно тобы зацепился за шайыр, бірақ аминогруппа оған бос. енді осы аминогруппе керек жалғау арқылы карбоксильную тобына келесі амин қышқылы — лизин. Бұл қалай жүзеге асырылады? Жақсы алу тәсілі амидной арасындағы байланыс карбоксилом және аминогруппой — ацилирование соңғы хлорангидридом қышқылы. Бұл ретте, хлорлы сутек бөлінеді. Сондай-ақ поступим. Алайық хлорангидрид лизин және подействуем атындағы… Тоқта! Жақсы ештеңе шықпайды. Бұл ең лизине бар аминогруппа, және жоқ, неге хлорангидрид лизин тиіс өзара іс-қимыл ғана аминогруппой бірінші амин қышқылдары (аланина) береді полиамид лизин.
Қалай болуы керек? Шығу үшін ережелер, қорғауға аминогруппу лизин әсерінен хлорангидридов. Бұл үшін оның ацилируют ангидридпен трифторуксусной қышқылы. Неге трифторуксусной ғана емес, сірке, неге аминогруппу болмайды жай ғана проацетилировать, т. е. қорғау тобы COCH3? Көрсетіледі, ацетильная-топ «тұр» аминогруппу берік, ал біздің мақсатымыз — отырғызу, оны «уақыт». Трифторацетил сол, содан кейін оңай «шешіп», бұзады пайда болған жасалынған.
Демек, келесі сатысы болып табылады ацилирование бойынша аминогруппе «привязанного» смоле аланина хлорангидридом трифторацетилированного (да аминогруппе) лизин. Жағдайда, лизин ісі күрделене түседі, бірақ оны қорғауға болады қандай да бір тобымен Х, отцепляется одан кезінде синтез және жойылады тек ең соңында.
Нәтижесінде біз дипептид қорғалған аминогруппой. Енді аминогруппу керек босатылсын. Қорғауға және басқалар іс-әрекет жасап, әлсіз сілті ерітіндісімен, және аламыз еркін аминогруппу қабілетті қабылдау келесі амин қышқылы — пролин.
Кезекті сатысы енді түсінікті — әрекет етеміз арналған пептид хлоронгидридом трифторацетилированного треонина және т. б. емес, сөздің барлық тізбегіне 30-дан амин қышқылдары. Присоединяем соңғы қышқылы — фенилаланин, және басқалар қорғау тобына және, іс-әрекет жасай отырып қышқылы, отсоединяем дайын тізбегі шайыр.
Осылайша синтезируем екінші тізбек, соединяем екі тізбектің және жасанды инсулин дайын! Оңай емес және сондай-ақ тез емес пе? Иә, шыдамдылықты талап етеді және уақыт.
Дегенмен, 1968 ж. Мэрифилду алдық синтездеу салыстырмалы күрделі белок — фермент рибонуклеазу. Ол тұрады 124 амин қышқылдары. Бұл синтез қамтыды 11931 сатысына (ұқсас, өйткені біз тек талдап, ол өткізілді барлық үш апта.

Х. Қорытынды
Ақуыз синтезі зертханасында — тәжі жетістіктерін биорганической химия ХХ в. — талап громадных уақыт шығындарын және қаражат. Ал тірі клеткадағы ақуыз синтезі жүріп ошеломляющей оңай: құрастыру гемоглобин молекуласының тұратын 574 аминоқышқыл қалдықтарының аяқталады 90 сек. Әзірлеу және өндіріске енгізу биологиялық тәсілдерін алу белоксодержащихся өнімдерін және белоктар, сондай — ақ бөлігі «химиялық даталар биониканың». Киришах қаласында (Ленинград облысы) соңында, 1974 ж. қатарға және өнімін берді зауыты «Биохим», онда өсіреді азықтық ашытқы мұндай азайтылады, тартымдылығы аз ортада, мұнай өнімдері. Одан перспективада әзірлеу көзделіп отыр ақуыз синтезі негізінде «жетістіктер гендік инженерия». Белоктар болады жүргізілуі генетикалық зауыттарында, бір цехтарда олардың конструироваться гендер, басқа синтезироваться қажетті белоктар.
Дәлелдейтін мысалдар громадное және барлық өсу үстінде кеңейту, қосымша саласы, молекулалық биология, жалғастыруға болады, бірақ анық, сондықтан, бұл революция биология айналдырды, оның күшті және многообещающую өндірістік күші, қабілетті, қоюға және шешуге міндеттер, жақында ғана показавшиеся мүлдем фантастическими. Осы тұрғыдан өте қызықты, мысалы, көзқарас академик В. А. Энгельгардта мүмкіндігіне қатысты біздің уақытта құру жасанды жанды білім, т. е. синтездеу өмірі: «Жоқ, бере отырып, өзіне увлекать тым поспешными декларациясына …болады барлық сол толық определенностью бекітуге, мақсаты, сондықтан жақында казавшаяся недосягаемой, жасанды құру қарапайым нысандардың тірі — толығымен қолжетімді».

Әдебиет:
1. Грин Н., Стаут У. Тейлор Д. Биология в 3-х т. т. 1: Пер. с англ. /Под ред. Р. Сопера. М.: Мир, 1990. 368 с., ил.
2. Браун А. Д. Фадеев, М. Д. Молекулалық негіздері. Пособие для учителей. М., Просвещение, 1976.
3. Шульпин Г. Б. Бұл қызықты химия. М.: Химия, 1984.
4. Л. Полинг, П. Полинг. Химия. Изд. Мир. Мәскеу. 1978.
5. Нечаев А. П. Органикалық химия: оқу құралы. оқушылар үшін тамақ техникум. М.: высш. иск., 1988. 319 с., ил.
6. Тұтату И. Ю., Вахненко Д. В., Москвичев Д. В. Биология. Пособие — репетитор жоо-на түсушілерге арналған. Ростов-на-Дону. Изд. Феникс. 1999. 576 с.
7. Биология для поступающих в вузы. Под ред. В. Н. Ярыгин. М.: высш. шк., 1995. 487. с., ил.